Белковые фракции плазмы крови. Белковые фракции в анализе крови: что это, расшифровка, норма

От исследования белковых фракций в биохимическом анализе крови может зависеть лечение немалого количества патологий. В плазме человеческой крови присутствуют белки в богатом разнообразии. У них разное назначение с функциональной точки зрения и структура, если говорить о молекулярных составляющих. Белковые фракции крови отличны тем, что имеют высокую подвижность в специальной среде, которая в состоянии пропустить электрический ток. При этом выполняется создание электрического поля. Именно в рамках этого принципа общий белок, который содержится в кровяной плазме, делится на разнообразные белковые фракции сыворотки крови.

Когда выполняется анализ крови, для выражения результатов используется соотношение в процентах, в крови белковые фракции не подсчитываются непосредственно. Дело в том, что исследование протеиновых составляющих может демонстрировать меняющееся соотношение, что будет сигналом присутствия конкретного патологического ряда, в том числе проблем, имеющих онкологическую подоплеку.

Когда речь идет о непосредственно белковых фракциях в крови, подразумевается соотношение количественных показателей общебелочной фракции в крови. Выделяются пять вариантов:

• альбумины;
• α-1-глобулины;
• α-2-глобулины;
• β-глобулины;
• γ-глобулины.

Альбуминовая фракция отличается однородностью. В норме количестве ее от общего белкового должно быть на уровне 50-65 процентов. Глобулиновые фракции в плане своего состава отличаются разнородностью.

Так, во фракцию α-1-глобулинов входят несколько альфа-1-компонентов. Это антитрипсин, который является основой фракции. Он выполняет ингибиторские функции по отношению к протеолитическим ферментами. Кислый гликопротеин имеет широкий функциональный спектр, в зоне воспаления он способствует фибрилогенезу. С помощью липопротеинов выполняется липидная транспортировка. Кроме этого, в данной фракции присутствуют протромбин и белки, которые отвечают за транспортировку. Это глобулин тироксинсвязывающего типа и транкортин, который связывает кортизол и тироксин и транспортирует их соединение.

К фракции α-2-глобулинов относятся, по большей части, острофазные белки. Речь идет об альфа-2-макроглобулине, который представляет фракционную основу. Он реагирует на развитие реакций, связанных с инфицированием и воспалением. С помощью гликопротеина гаптоглобина образуется гемоглобиновый комплекс при гемолизе внутри сосудов. С помощью церрулоплазмина выполняется специфическая связка медных ионов.

Кроме этого, он оксидирует некоторые компоненты, способен заниматься инактивацией свободных радикалов. Присутствуют здесь и альфа-липопротеины, отвечающие за липидную транспортировку.

Во фракции β-глобулинов присутствует трансферрин. Речь идет о главном плазменном белке, который занимается железистой переноской. Кроме этого, имеется гемопексин, который связывает геммы/метггемы. Присутствуют компоненты комплиментарного типа, участвующие в иммунитетных реакциях, бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды и частично иммуноглобулины.

Фракция γ-глобулинов имеет полностью иммуноглобулинное строение. Под этим термином понимаются антитела, которые отвечают за обеспечение иммунитета гуморального порядка. Жидкая фракция крови может демонстрировать перемены в плане соотношения при целом ряде заболеваний. При этом общебелковый показатель изменениям не подвергается. Такое отклонение, именуемое диспротеинемия, встречается даже чаще, чем обычное изменение общего белкового количества. Динамическая расшифровка результатов позволит понять не только стадию заболевания, но и его длительность и эффективность лечения, которое проводится.

Особенности анализа

На сегодняшний день в лабораториях предлагается анализ на фракции белкового порядка. Он весьма популярен у врачей и помогает уточнять диагноз по многим патологическим направлениям. Назначаться он может всеми врачами, разных профилей. В качестве показаний основного порядка к назначению можно выделить следующие. Это воспаление, вне зависимости от их этиологии. Заболевания системного порядка, протекающие в хронике. Болезни, которые имеют связь с патологиями, затрагивающими соединительные ткани, опухоли злокачественного порядка.

Чтобы получить из кровяной сыворотки фракции белков, используется электрофорезный метод. Этот способ помогает как в оценке общего белкового показателя, так и в разделении его на фракции, получив соотношение в процентном выражении.

Чтобы показатели анализа были верны, важно не пренебрегать подготовкой к выполнению исследования. Кровь на проверку забирается из вены, всегда после предварительного голодания. Лучше всего выдержать период не менее 12 часов, в рамках которого допустимо употребление только питьевой негазированной воды.

Непосредственно перед сдачей под запрет попадают сигареты, постарайтесь не нервничать. Забор крови на анализ не производится после исследования рентгеном, УЗИ, флюорографии, исследования ректального порядка или физиотерапии. За несколько недель до тестирования, важно отменить лекарства, влияющие на липидный кровяной показатель. Если речь идет об анализе новорожденного, то проводится такое исследование только, если без него невозможно обойтись.

Нормы и отклонения от нее

Поскольку забор производится в основном у взрослых, то и нормы стоит рассмотреть для этой категории испытуемых. В идеале показатели по белковым фракциям должны быть в следующих процентных соотношениях. Большая часть сыворотки заполнена альбуминами, которые должны быть представлены в количестве 52-65 процентов. На втором месте по количеству располагаются γ-глобулины, количество которых должно быть в пределах 15-22 процентов. Далее по убыванию располагаются β-глобулины. Их референсный показатель 8-14 процентов. α2-глобулинов должно быть от шести до одиннадцати процентов, а меньше всего α1-глобулинов. Не менее двух с половиной и не более пяти процентов.

Выше уже подчеркивалось, что фракции белка имеют диагностическую важность при большом числе патологических проблем. Недостаток или излишнее количество какой-то из фракций приводит к неправильному в крови плазменному балансу. В рамках лабораторий предлагается десять вариантов электрофореграмм, по которым определяется конкретная патология.

Первый тип представляет собой воспаления острого характера. Для патологий такого типа характерно присутствие сниженного альбуминового показателя на фоне повышения таких глобулинов как альфа 1 и 2 и гамма. Второй тип представляет собой тоже воспаления, но перешедшие в хронику. В таком анализе будет присутствовать сниженный альбуминовый показатель и серьезное увеличение глобулинов альфа-2 и гамма. Остальные при этом за референсные границы не выйдут.

Третий тип помогает в определении нарушений, связанных с почечным фильтром. В таком случае наблюдается падение альбуминовых показателей и гамма-глобулина с присутствующим по альфа-2- и бета-глобулинам ростом. Наиболее опасен с диагностической точки зрения четвертый тип. Поскольку выступает он в качестве яркого маркера присутствия в организме опухолей, имеющих злокачественную природу, и новообразований метаститической природы.

Если в организме человека присутствует соответствующая патология, анализом будет продемонстрировано серьезное снижение альбуминового уровня на фоне совместного увеличения глобулиновых белковых компонентов. При этом то, где располагается первичная опухоль, не имеет значения, от этого показатели анализа не меняются.

С помощью пятого и шестого типа можно определить присутствие гепатитов, печеночных некрозов и ряда форм полиартрита. В таком случае демонстрируется сниженное альбуминовое количество, рост гамма-глобулина и некоторые отклонения по бета-глобулину. Седьмой тип может рассказать о присутствии желтухи, вне зависимости от ее генеза. На фоне падающих альбуминовых показателей, растет число альфа-2, бета- и гамма-глобулинов. Последние три варианта связаны с миеломной болезнью, вне зависимости от генеза. В таком случае глобулиновые показатели растут, а альбумин снижается.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α 1 -антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α 1 -глобулины (2- 4%), α 2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α 1 -антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α 1 - и γ-глобулинов и увеличение α 2 - и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относятС-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α 1 -антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α 1 -антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т 1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са 2+ , Cu 2+ , Zn 2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са 2+ , Сu 2+ , триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином.Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α 1 - Антитрипсин относят к α 1 -глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α 1 -антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α 1 -антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α 1 -антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α 1 -антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α 2 -глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относятк белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген - антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда, лактатдегидрогеназы - для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы - ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

В плазме крови человека содержится огромное количество разнообразных белков. Они имеют разное функциональное назначение и молекулярную структуру. Данные компоненты отличаются разной подвижностью в специальной среде, через которую пропускается электрический ток, и при этом создается электрическое поле. Именно на этом базируется деление общего белка, содержащегося в плазме крови, на отдельные белковые фракции.

При проведении анализа плазмы крови определяется процентное соотношение отдельных белковых фракций. Все дело в том, что оно может изменяться при развитии определенных патологий, в том числе онкологических заболеваний, туберкулеза, инфекционных болезней. Именно этот фактор имеет большое значение для диагностирования различных болезней.

Как проводится анализ белковых фракций?

Сегодня анализ белковых фракций является очень востребованным и используется с целью уточнения диагноза при различных патологических состояниях. Его могут назначить все профильные врачи. Основными показаниями к назначению исследования являются:

• Воспалительные процессы различной этиологии;
• Хронические системные заболевания;
• Болезни, которые связаны с патологиями в соединительной ткани;
• Злокачественные опухоли.

На белковые фракции сыворотка крови разделяется с помощью метода электрофореза. Этим способом можно не только определить количество белка, но и выделить его отдельные фракции в процентном соотношении. Разделение белковых фракций при использовании метода электрофореза основано на разной подвижности различных белков под воздействием электрического поля.

Подготовка к сдаче

Забор крови для проведения исследования осуществляется из вены и всегда проводится натощак. При этом после последнего приема пищи не менее чем через 12 часов. В этот период допускается пить только чистую воду и исключить потребление соков, чая и кофе.

Кроме этого, важно перед сдачей крови отказаться от курения и исключить нервные перенапряжения. Не рекомендуется брать кровь на анализ после проведения:

• Рентгенографии;
• Флюорографии;
• Ректального исследования;
• Физиотерапевтических процедур.

Совет! Следует знать, что любой прием пищи, даже небольшая чашечка кофе в указанное время может существенно исказить результаты исследования сыворотки крови.

Желательно за несколько недель до проведения исследований плазмы крови прекратить принимать лекарства, уменьшающие концентрацию липидов в крови.

У новорожденных анализ плазмы крови на соотношение белковых фракций проводится в исключительных случаях. К примеру, если у ребенка в течение трех недель наблюдается плохой сон, плохо прорезываются зубы или имеется подозрение на развитие рахита.

Совет! Считается, что у новорожденных забор крови из вены приводит к стрессу, опасному для организма малыша, поэтому анализ на исследования сыворотки крови назначается только в исключительных случаях.

Нормы белковых фракций в сыворотке крове

Срок проведения анализа составляет один рабочий день. Способом электрофореза выделяют пять стандартных белковых фракций:

• Альбумины;
• Альфа-1 глобулины;
• Альфа-2 глобулины;
• Бета-глобулины;
• Гамма-глобулины.

При необходимости бета-глобулины разделяют на бета-1 глобулин и бета-2 глобулин. Для взрослого человека в здоровом состоянии норма белка в крови — 62-83 г/л. У детей количество необходимого белка в крови может изменяться в зависимости от возраста. У новорожденных норма белковых соединений составляет 48-73 г/л. С возрастом нормативный диапазон постепенно меняется и составляет:

• до 1 года – 47-72 г/л;
• 1-4 года — 61-75 г/л;
• 5-7 лет — 52-78 г/л;
• 8-15 лет – 58-76 г/л.

Основной белковой фракцией являются альбумины, их норма составляет 40-60 % от общего количества белка в крови. При анализе соотношения белковых фракций нормой считаются следующие значения:

Общее количество глобулинов составляет практически половину от белков в крови. Их норма в процентном соотношении составляет:

• Альфа-1-глобулинов — 2-5%;
• Альфа-2-глобулинов — 7-13%;
• Бета-глобулинов — 8-15%;
• Гамма-глобулинов — 12-22%.

Отклонение результатов от нормы

На первом месте в анализе сыворотки крови отмечается уровень альбумина в крови. Его повышение может указывать на обезвоживание организма. Это случается, к примеру, при частой рвоте или расстройстве желудка. Также повышение данной белковой фракции происходит при обширных ожогах.

Но более опасным считается снижение уровня белковой фракции, которое при значительном отклонении от нормы может указывать на:

Незначительное снижение альбуминов может также наблюдаться:

• Во время беременности;
• При передозировке лекарств;
• При длительном повышении температуры;
• У курильщиков.

В связи с большим количеством возможных нарушений количество альбуминов не имеет существенного диагностического значения, а скорее является справочной информацией. Более важной является расшифровка глобулинов, повышение и понижение уровня которых, значительно точнее указывает на конкретные патологии.

Расшифровка результатов анализа

Данные белковые фракции являются определяющими для:

• Защитных свойств организма;
• Качества сворачиваемости крови;
• Переноса витаминов, гормонов и других полезных компонентов по тканям человеческого организма.

Именно в связи с этим норма глобулинов имеет важное значение при расшифровке анализа сыворотки на предмет процентного соотношения различных белковых фракций. Если при анализе сыворотки крови обнаружено изменение нормального количества альфа-1 глобулинов, то это очень серьезный признак, который может свидетельствовать о развитии онкологических заболеваний, наличии инфекции и воспалительных процессов. Снижение уровня альфа-1 глобулинов часто возникает на фоне:

• Эмфиземы, поражающей легочные ткани;
• Патологии почек.

Количество альфа-1 глобулинов возрастает при:

• Беременности, которая сопровождается патологиями плода;
• Гормональном дисбалансе;
• Системной красной волчанке.

Если норма альфа-1 глобулинов и альфа-2 глобулинов снижена, то такая расшифровка анализов в сочетании с другими исследованиями станет подтверждением наличия патологий печени, в частности цирроза печени или гепатита. Кроме того, низкий уровень альфа-2 глобулинов может быть связан с бытовыми проблемами со здоровьем, такими как:

• Неправильное и несбалансированное питание;
• Сбои в работе кишечника.

Показательной для диагностики является увеличенная норма бета-глобулинов. Прежде всего, она является подтверждающим фактором наличия патологий печени и развития злокачественных образований. Снижение количества бета-глобулинов в сочетании с другими исследованиями может подтвердить:

• Нарушения в работе эндокринной системы;
• Наличие воспалительных процессов в организме;
• Малокровие.

Гамма-глобулины отражают в целом состояние иммунной системы. Значительное снижение их уровня может указывать на СПИД. Кроме того, отклонение от нормы подтверждает наличие аллергических реакций и хронических воспалительных процессов.

Совет! Следует знать, что у маленьких детей в возрасте 3-6 месяцев может наблюдаться временное понижение гамма глобулинов, что считается нормой.

Точно расшифровать значения, которые указаны в анализе, может только специалист. Тем более что для диагностики они важны в комплексе. Но при этом общую информацию о том, на что указывает повышение или снижение процентного значения конкретной белковой фракции можно и нужно знать. Это предотвратит возникновение панического настроения и поможет настроиться на успешное лечение диагностированной болезни.

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины , иммуноглобулины , липопротеины , фибриноген , трансферрин ; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм ), соответствующих различным патологическим состояниям.

Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.

Большая часть протеинов крови представлена альбуминами — их содержание в плазме варьирует от 55 до 65%. Оставшаяся часть белков приходится на фракцию глобулинов. Синтез альбуминов, альфа- и бета-глобулинов происходит в клетках печени. Значительная доля бета- и гамма-глобулинов вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное соотношение компонентов белка отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. При этом уровень общего белка может оставаться неизменным.

Главная роль сывороточного альбумина — сохранение коллоидно-осмотического давления плазмы на постоянном уровне, распределение воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарственных веществ и некоторых гормонов.

Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин в значительной степени представлен альфа-1-антитрипсином, который выполняет функцию ингибирования протеаз – трипсина, химотрипсина и эластазы. В состав альфа-1-глобулина входят альфа-кислый гликопротеин, участвующий в образовании новых фибрилл в зоне воспаления, и белки, транспортирующие жиры и гормоны.

Альфа-2-глобулин включает в себя острофазовые белки: альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин и транспортный белок аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин — это белок-модулятор воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови, является неспецифическим маркером фиброза печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, тем самым препятствует его выведению из организма; доказана роль этого глобулина в активизации лимфоцитов в очаге воспаления. Церулоплазмин — это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его ведущей ролью является окисление двухвалентного железа в безопасное трехвалентное. Церулоплазмин содержит 90% всей меди организма.

Бета-глобулин преимущественно состоит из белка-переносчика железа – трансферрина. В состав глобулина входят также бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды; иммуноглобулины и компоненты комплемента, участвующие в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из совокупности иммуноглобулинов – IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения являются антителами, отвечающими в большей части за гуморальный иммунитет. Их основная функция — защита организма от инфекционных агентов.

Исследование белковых фракций применяется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболеваний и эффективности проводимой терапии. Иммунологи и инфекционисты используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, степени тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводят для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и степени выраженности синдрома нарушенного кишечного всасывания.

Показания

Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе. Протеинограмму назначают при отеках и выраженной протеинурии для исключения нефротического синдрома вследствие патологии гепаторенальной системы, развития гипо- и диспротеинемии.

Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.

После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.

Подготовка и забор крови

Подготовку к исследованию белковых фракций в крови необходимо начинать заблаговременно. За несколько недель до планируемого анализа отменяют прием препаратов, снижающих холестерин. Ориентировочно за трое суток до исследования не следует заниматься тяжелой физической работой и употреблять спиртные напитки. Перерыв между забором крови и последним приемом пищи должен составлять минимум 8-10 часов. За 1 час до непосредственной сдачи анализа нельзя курить. Взятие крови производится в первой половине дня.

Кровь из периферической вены забирают одноразовым шприцом или с использованием вакуумной системы – вакутайнера. Пробирку с кровью маркируют, информацию о пациенте вносят в обычный или электронный журнал. Промаркированные емкости передают курьеру в спецконтейнере для транспортировки в медлабораторию. Имеется множество способов фракционирования протеинов в крови: осаждение нейтральными солями, иммунологический, седиментационный анализ, хромография, гель-фильтрация и электрофоретический. В настоящий момент электрофорез белков на пластинах с агаровым гелем получил наибольшее распространение.

Принцип метода основан на разъединении макромолекул белка, отличающихся между собой молекулярной массой, конфигурацией и электрическим зарядом. Исследуемый материал вносят в лунку, находящуюся у края геля. В лунку добавляют заряженный краситель и начинают пускать электроток. Небольшие по массе и конфигурации молекулы двигаются стремительнее и дальше. Постепенно весь материал с красителем распределяется зонами по всей длине и достигает конца пластины. Каждой зоне соответствует своя фракция белка. По насыщенности окрашивания полос судят о концентрации белковых молекул.

Определение белковых фракций в крови является высокотехнологическим и трудоёмким анализом, требующим особой подготовки врача-лаборанта. Срок выполнения исследования — от 1 до 3 дней, зависит от оснащённости и загруженности лаборатории.

Нормальные значения

Нормальные значения белковых фракций могут несколько отличаться в разных лабораториях. Поэтому полученный результат необходимо сравнивать с показателями, указанными на бланке. Единицей измерения является % (процент). У взрослых референсные значения имеют следующие диапазоны: альбумин — 55-65, альфа-1-глобулин — 2,5-5, альфа-2-глобулин – 6-12, бета-глобулин – 8-15, гамма-глобулин – 11-21%. По итогам анализа определяют отношение альбуминов к глобулинам, так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. В норме у здорового человека коэффициент равен 1,5-2,3.

У детей уровень глобулинов несколько ниже, чем у взрослых. Во время III триместра беременности отмечается физиологическое снижение альбуминов и гамма-глобулинов, а фракции альфа-1, альфа-2 и бета–глобулинов, наоборот, возрастают. Снижение альбумина связано с усиленным его использованием для роста и развития плода. Уменьшение уровня гамма-глобулинов является компенсаторной реакцией, которая предотвращает развитие иммунной реакции будущей матери на чужеродные ткани плода.

Повышение уровня

Альбумин . Повышение альбуминов в крови возможно при состояниях, сопровождающихся потерей жидкости: рвотах, поносах, длительной лихорадке с обильным потоотделением. Причиной относительного повышения альбумина в крови в этих случаях является снижение массы циркулирующей крови. Концентрация альбумина увеличивается при обширных ожогах и тяжелых травмах, сопровождающихся шоком. Генез повышения протеина тот же.

Альфа-1-глобулин . Показатель повышается при остром воспалении (бронхопневмонии, холецистите), ревматических и инфекционных болезнях. Причиной является рост уровня альфа-1-антитрипсина и альфа-1 кислого гликопротеина, которые вырабатываются организмом для моделирования местного иммунного ответа. Концентрация альфа-1-глобулина увеличивается при циррозе печени, лимфогранулематозе, беременности с патологией плода.

Альфа-2-глобулин. Уровень фракции повышается при нефротическом синдроме. Это связано с развитием компенсаторного механизма, выражающегося в ускоренном синтезе белка в качестве ответа на его усиленное выделение почками. Увеличение концентрации альфа-2-глобулина отмечается при хронических заболеваниях печени, инфаркте миокарда, системных заболеваниях соединительной ткани, неопластических процессах. Причиной роста показателя является повышение выработки альфа-2-макроглобулина, гаптоглобина и церулоплазмина, которые участвуют в иммунных и воспалительных реакциях.

Бета-глобулин. Увеличение уровня бета-глобулина происходит при острых воспалительных заболеваниях, гломерулонефрите, ревматоидном артрите. Причиной является повышенное образование иммуноглобулинов и активация комплементарной системы, участвующих в клеточном и гуморальном иммунитете. Рост бета-глобулина при железодефицитной анемии связан с ускоренным синтезом трансферрина в ответ на снижение концентрации железа в организме. Уровень бета-глобулина возрастает при наследственных и приобретенных гиперлипопротеинемиях. Это обусловлено увеличенной нагрузкой на транспортные белки — бета-липопротеины, которые являются переносчиками холестерина и фосфолипидов.

Гамма-глобулин. Повышение фракции гамма-глобулина отмечается при хронических инфекциях, глистных инвазиях, дерматомиозите, склеродермии. Причиной является формирование В-клеточного иммунитета, сопровождающегося ростом выработки иммуноглобулинов класса G и Е. Уровень показателя возрастает при макроглубулинемии Вальденстрема, миеломе. Это обусловлено синтезом огромной массы патологических белков.

Снижение уровня

Альбумин. Снижение концентрации альбумина в крови сопровождает диабетическую нефропатию, нефротический синдром. Это связано с повышенным выделением белка с мочой через поврежденные почечные канальцы. Причинами гипоальбуминемии при гепатитах и циррозах печени является угнетение синтеза альбуминов гепатоцитами. Снижение уровня альбумина отмечается при энтероколитах и панкреатитах. При этих состояниях всасывание белков, поступающих с пищей, замедляется. Неопластические процессы, гипертиреоз, продолжительная терапия кортикостероидами снижают концентрацию альбумина вследствие быстрого разрушения белковых соединений.

Альфа-1-глобулин . Снижение уровня альфа-1-глобулина отмечается у больных с тяжелой хронической обструктивной болезнью легких, бронхиальной астмой, эмфиземой. Причиной является врожденная недостаточность альфа-1-антитрипсина. Уровень фракции уменьшается при острых вирусных гепатитах по причине массивного поражения печени и нарушения ее белковосинтетической функции.

Альфа-2-глобулин. Снижение уровня альфа-2-глобулина наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина. К ним относятся аутоиммунные гемолитические анемии, малярия, посттрансфузионные гемолизы. Это связано с тем, что уровень гаптоглобина быстро истощается за счет связывания с высокотоксичным свободным гемоглобином. Концентрация альфа-2-глобулина уменьшается при панкреатитах, ожогах, лечении альтеплазой и стрептокиназой. Причиной является быстрое удаление альфа-2-макроглобулина с протеолитическими ферментами.

Бета-глобулин. Падение концентрации бета-глобулина в крови происходит при циррозе печени за счет угнетения синтеза этого белка печеночными клетками. Снижение показателя отмечается при состояниях, связанных с перегрузкой железом, например при частых переливаниях крови или гемахроматозе. Причиной является усиленное расходование белка трансферрина, участвующего в транспортировке железа в костный мозг и печень. Снижение уровня бета-глобулина в крови обнаруживается при злокачественных опухолях, обширных ожогах и травмах, что обусловлено быстрым распадом белка в организме.

Гамма-глобулин. Сниженный уровень гамма-глобулина отмечается при наследственных и приобретенных иммунодефицитных состояниях, таких как болезнь Брутона, лимфосаркома, лимфогранулематоз. При этих состояниях гамма-глобулины не вырабатываются совсем, или в организме резко уменьшается их синтез.

Лечение отклонений от нормы

Результаты анализа крови на белковые фракции очень сложны для интерпретации. Они не могут быть использованы для самодиагностики и лечения. Точный диагноз может поставить только врач в совокупности с данными жалоб и анамнеза пациента, другими анализами и инструментальными методами обследования. После установления причины и вида диспротеинемии специалист определяется с тактикой лечения и рекомендациями, которые необходимо неукоснительно соблюдать.